Lekce na téma vliv katalyzátoru na rychlost chemických reakcí. katalýza. | Plán lekce chemie (11. ročník) na téma: | Vzdělávací sociální síť

Reakce probíhající v živých organismech podléhají obecným zákonům chemie, ale vyznačují se vysokou specificitou a absencí vedlejších produktů. Tato vlastnost je dána vlastnostmi proteinových mediátorů biochemických reakcí – enzymy, které působí jako katalyzátory. Abychom pochopili roli enzymů jako biologických katalyzátorů, je nutné se zabývat některými obecnými rysy katalyzovaných chemických reakcí.

Každá chemická reakce je charakterizována aktivační energie, tj. volná energie, která musí být předána reagujícím molekulám, aby došlo k chemické přeměně (když se molekuly s nedostatečnou volnou energií srazí, k chemické reakci nedojde). Tudíž, aktivační energie – toto je energetická bariéra, kterou je nutné překonat, aby reakce mohla proběhnout.

Během chemických reakcí molekuly vstupují do tzv. přechodového stavu, charakterizovaného méně stabilní strukturou a největší volnou energií. Katalyzátory snižují volnou energii přechodového stavu a jeho stabilizací usnadňují reakce. Katalyzátor interaguje s reaktanty a směřuje reakci po nové dráze s nízkou aktivační energií.

Katalyzátor je látka, která urychluje chemickou reakci, ale sama se v reakci nespotřebovává. Funkcí katalyzátoru je reagovat s výchozími látkami za vzniku meziproduktu (nový přechodový stav), který podléhá další transformaci se sníženou aktivační energií. V důsledku toho vznikají reakční produkty a katalyzátor se regeneruje.

Katalyzátor urychluje dosažení rovnováhy v chemické reakci, ale nemění její polohu (tj. poměr substrátu k produktům). Přítomnost katalyzátoru nezpůsobuje termodynamicky nemožnou reakci a neovlivňuje výtěžek produktů, protože katalyzátor neinteraguje s reakčními produkty.

Rovnovážná konstanta reakce (K_р) nezávisí na přítomnosti katalyzátoru. Je dodržen princip mikroskopické reverzibility, tj. mechanismus zpětné reakce musí být striktně opačný než mechanismus přímé reakce. Ve vztahu k enzymům to znamená, že přímá i zpětná reakce musí probíhat ve stejném aktivním centru enzymu. Stejný enzym se tedy v závislosti na podmínkách může podílet jak na rozkladu, tak na syntéze látek.

Mechanismy chemické a enzymatické katalýzy se zásadně neliší. Za normálních „fyziologických“ podmínek (pH a teplota (optimální 30–40 °C)) ve vodných roztocích jsou však enzymy výrazně účinnější (silněji snižují volnou energii přechodového stavu) než konvenční chemické katalyzátory. V tomto ohledu jsou enzymy desítky a stotisícekrát účinnější než nebiologické katalyzátory.

Enzymy zpravidla katalyzují pouze jednu z možných cest přeměny substrátu, zatímco v průběhu běžných chemických reakcí vzniká směs produktů (vysoká specificita účinku).

Absolutní specificita substrátu, tj. účinek na jediný substrát je vzácný (kataláza, ureáza). Většina enzymů vykazuje relativní (skupinová) substrátová specificita, působí na skupinu substrátů, které mají stejný typ chemické struktury.

Enzymy mají extrémně vysokou stereospecifičnost, rozlišují například optické izomery a dokonce i izotopy stejného prvku. To je dáno strukturálními vlastnostmi aktivních center enzymů a konformační „flexibilitou“ jejich molekul. Stereochemická specificita může být absolutní i relativní.

Podívejme se na příklady, jak velká je specificita působení enzymů:

1. Enzym ureáza má téměř absolutní specificitu pro svůj substrát močovinu; pouze když je jeden z atomů vodíku v aminoskupině nahrazen skupinou -OH, je částečná aktivita zachována.
2. Enzym sukcinátdehydrogenáza umožňuje nahrazení pouze jednoho atomu vodíku v CH₂-skupina na atom Cl (ale ne jiné halogenidy nebo -OH).
3. Skupinová specificita enzymů se vyskytuje například ve vztahu ke stereoizomerům. D-aminokyselinové oxidázy tedy nepůsobí na L-izomery aminokyselin.
4. Enzymy dokáží rozlišovat mezi atomy izotopů stejného prvku, přičemž rychlost reakce je vyšší u lehčích izotopů.
5. Některé enzymy jsou tak vysoce stereospecifické, že dokáží rozlišit mezi dvěma identickými skupinami v symetrické molekule substrátu, stejně jako mezi jednotlivými atomy vodíku, které tvoří CH₄.₂-skupiny. Například reakce interkonverze malátu a fumarátu probíhá tak, že se odštěpí (nebo přidá) pouze atom vodíku v pro-R-poloze, zatímco atom vodíku v pro-S-poloze není ovlivněn.

2. Struktura proteinové molekuly

Proteiny jsou polypeptidy, jejichž molekulová hmotnost přesahuje 6000 10000–XNUMX XNUMX Da. Proteiny mají dobře vyvinutou trojrozměrnou prostorovou strukturu, která je stabilizována různými typy interakcí – silnými a slabými. Existují čtyři úrovně strukturní organizace proteinových molekul: primární, sekundární, terciární a kvartérní struktura.

Primární struktura proteinu. Primární struktura proteinu je sekvence aminokyselinových zbytků spojených peptidovými vazbami do polypeptidového řetězce.

Základ primární struktury proteinové molekuly tvoří pravidelně se opakující peptidový řetězec –NH-CH-CO- a boční radikály těchto zbytků tvoří jeho variabilní část. Primární struktura proteinu je silná.

Sekundární struktura proteinu. Sekundární struktura proteinu je kombinací uspořádaných a amorfních úseků polypeptidového řetězce. Je určena vlastnostmi primární struktury molekuly proteinu.

Nejcharakterističtějšími typy uspořádaných oblastí sekundární struktury proteinové molekuly jsou α-helix a β-struktura. α-helix a β-struktura jsou tvořeny ohyby nebo zákruty peptidových skupin kolem α-atomů uhlíku a jsou stabilizovány vodíkovými vazbami. Při tvorbě sekundární struktury proteinové molekuly vznikají vodíkové vazby mezi atomy peptidových skupin.

Když se polypeptidový řetězec složí do α-helix Mezi jeho sousedními závity vznikají vodíkové vazby. V tomto případě jsou peptidové skupiny vzájemně propojeny čtyřmi aminokyselinovými zbytky. α-helix je pravotočivý (ve směru hodinových ručiček).

Polypeptidové řetězce se však neskládají do α-helixu po celé své délce (stupeň helikalizace hemoglobinu je 75 % a albuminu z kuřecích vajec 45 %). Řada proteinogenních aminokyselin má radikály poměrně velkých velikostí, což komplikuje účast aminokyselinových zbytků na tvorbě α-helixu. Tyto zbytky se aktivně podílejí na tvorbě klikaté struktury spíše než helikální, ve které jsou jednotlivé protáhlé úseky polypeptidového řetězce uspořádány rovnoběžně vedle sebe – β-struktury (struktura skládaných vrstev).

V tomto případě páteř polypeptidového řetězce v β-struktuře neleží v jedné rovině, ale tvoří záhyby v důsledku ohybů u α-atomů uhlíku. Pokud má tedy α-helix tyčinkový tvar, pak má β-struktura tvar složené fólie. Obsah β-struktury v různých proteinech se značně liší (v inzulínu – 24 %, v lysozymu – 16 %).

Některé úseky polypeptidových řetězců nemají žádnou uspořádanou strukturu a jedná se o neuspořádané spletence sestávající z „náhodných“ otočení a ohybů – amorfní oblasti.

V závislosti na přítomnosti určitých prvků sekundární struktury a jejich kombinacích v polypeptidovém řetězci se proteiny dělí na několik typů:

— α-helixní proteiny, jejichž sekundární struktura je tvořena převážně α-helixy (hemoglobin);

— β-proteiny, jejichž sekundární struktura je tvořena převážně složenými vrstvami (imunoglobuliny, enzym pepsin);

— α/β-proteiny, jejichž sekundární struktura je tvořena střídáním α-helixů a řetězců β-struktury (enzym triosofosfátizomeráza);

— (α+β)-proteiny, jejichž sekundární struktura je tvořena seskupením α-helixů a řetězců β-struktury, v důsledku čehož jedna část molekuly těchto proteinů sestává z α-helixů a druhá ze složených vrstev (lysozym slepičího vejce).

Terciární struktura proteinu. Terciární struktura proteinu vzniká v důsledku specifického uspořádání uspořádaných a amorfních úseků polypeptidového řetězce v určitém objemu prostoru. Je udržována silnými a slabými interakcemi, které vznikají mezi postranními radikály aminokyselinových zbytků a určují tvar molekuly proteinu. Silné interakce zahrnují disulfidové vazby, slabé interakce vodíkové a iontové vazby, stejně jako hydrofobní interakce.

Když je protein rozpuštěn ve vodě, aby se zabránilo kontaktu s vodným prostředím, nepolární radikály aminokyselinových zbytků mají tendenci se shromažďovat uvnitř molekuly proteinu, což způsobuje skládání proteinu do kompaktního tělesa – kulička (kulička), uvnitř které se tvoří suché hydrofobní jádro.

Proteiny s molekulovou hmotností přesahující 14 000 Da mohou tvořit dvě nebo více nezávislých hydrofobních jader. V proteinové globuli tak vznikají strukturně odlišné části – domény (regiony).

Na povrchu globule se nacházejí hydrofilní radikály aminokyselinových zbytků, které interagují s molekulami vody a vytvářejí s nimi četné vodíkové vazby. Proteinová globule je tak obklopena hydratovaná skořápka.

Vzhledem k množství interradikálových interakcí jsou jednotlivé úseky proteinové molekuly prostorově blízko sebe a vzájemně fixované. Během formování terciární struktury proteinu, jeho aktivní centrumV důsledku toho protein získává schopnost plnit svou biologickou funkci.

Proces tvorby prostorové struktury proteinu se nazývá skládací (skládání) proteinů. Důležitou roli ve skládání proteinů hrají specifické proteiny nazývané chaperony a chaperoniny.

Chaperony mají poměrně jednoduchou strukturu. Skládají se z jednoho nebo dvou polypeptidových řetězců. Díky hydrofobním interakcím tyto proteiny fixují polypeptidový řetězec odcházející z ribozomu, v důsledku čehož ztrácí mobilitu nezbytnou pro skládání a zůstává v rozloženém stavu. Z chaperonu polypeptidový řetězec přechází k chaperoninu, dalšímu proteinu, který zajišťuje optimální podmínky pro jeho skládání.

Kvartérní struktura proteinu. Prostorová organizace vznikajících globulových souborů určuje kvartérní strukturu proteinové molekuly. Proteiny s kvartérní strukturou (m ≥ 50000 XNUMX Da) se tedy skládají z několika polypeptidových řetězců, které tvoří sekundární a terciární struktury.

Globule, které tvoří molekulu proteinu s kvartérní strukturou, se nazývají podjednotky. Každá podjednotka má aktivní centrum. Podjednotky, které jsou vůči sobě navzájem uspořádány v prostoru, tvoří určitým způsobem soubory nazývané oligomerní (nebo multimerních) komplexů.

Kvartérní struktura je způsob společného skládání a balení podjednotek, v důsledku čehož se tvoří funkčně aktivní centra proteinu, která určují jeho biologickou aktivitu. Každá podjednotka samostatně biologickou aktivitu nemá.

Podjednotky jsou drženy pohromadě převážně slabými interakcemi. Hydrofobní interakce hrají hlavní roli při tvorbě kvartérní struktury proteinů, zatímco vodíkové vazby hrají menší roli. Iontové vazby se také podílejí na tvorbě kvartérní struktury a někdy se disulfidové vazby podílejí na stabilizaci kvartérní struktury.

Spojení podjednotek za vzniku oligomerního komplexu probíhá interakcí přesně definovaných oblastí jejich povrchu, nazývaných kontaktní oblasti. Kontaktní oblasti podjednotek jsou vzájemně komplementární; jsou charakterizovány prostorovou a chemickou korespondencí chemických skupin, které se na nich nacházejí.

Specifická prostorová struktura (konformace), ve které molekuly bílkovin nacházející se v přirozených fyziologických podmínkách vykazují biologickou aktivitu, se nazývá rodák (kongenitální).

Na základě chemické struktury lze všechny enzymy rozdělit do dvou skupin: jednosložkové (jednoduché) a dvousložkové (komplexní). Jednosložkový Enzymy se skládají výhradně z bílkovin. Dvousložkový Enzymy se skládají ze dvou částí: proteinu (apoenzym) a neproteinová část (koenzym/kofaktor nebo protetická skupina). Samostatně žádná část dvousložkového enzymu nemá katalytickou aktivitu.

Koenzymy mohou obsahovat organické látky (vitaminy, nukleotidy), kofaktory mohou obsahovat anorganické látky – kovové ionty (měď, zinek, železo atd.). Koenzymy hrají roli aktivního centra dvousložkových enzymů.

Během hodiny byly využity prvky technologie problémového učení.

Stáhnutí:

Příloha	velikost
vývojová_lekce.doc	291.5 KB
otyshchi_vsemu_nachalo_i_ty_mnogoe_poymesh.ppt	349.5 KB

Náhled:

Střední škola MKOU Talovskaya

TÉMA LEKCE: „VLIV KATALYZÁTORU NA RYCHLOST CHEMICKÝCH REAKCÍ. KATALYZÁ“ (11. ročník)

STUDIJNÍ SEŠIT: O.S. GABRIELYAN, G.G. LYSOVA „Chemie 11. ročník“. Drofa, Moskva 2005.

UČITEL: LEONTIEVA NADEŽHDA VASILIEVNA.

• zobecnění a systematizace znalostí studentů o katalýze;
• rozšíření a prohloubení těchto znalostí: studium mechanismu účinku katalyzátorů, homogenní a heterogenní katalýza;
• seznámení se speciální třídou katalyzátorů – enzymy, jejich specifickými vlastnostmi a podmínkami, za kterých probíhají enzymatické reakce;

• podpořit formování ideologické představy o poznatelnosti jevů a vlastností okolního světa;
• podporovat rozvoj informační kultury mezi studenty;

• pokračovat v rozvíjení schopnosti vyvozovat obecné závěry z pozorování;
• pokračovat v rozvíjení dovedností zobecňovat experimentální data, pozorovat, porovnávat a vyvozovat závěry;
• aplikace informačních technologií.

Metody a techniky:

• Problémové učení.
• Metoda částečného vyhledávání.
• Laboratorní práce výzkumného charakteru.
• Kreativní práce studentů (sdělení, prezentace)
• Hledat konverzaci.
• Počítačové informační technologie.

Vybavení a činidla:

— disky: „Virtuální laboratoř“, „Obecná a anorganická chemie“.

— roztoky KCNS, FeCl3, Na2S2O3, CuSO4, NH4OH, H2O2, HCOH, mléko;

– krystalický cukr, popel, granule Al, krystaly NaCl, modrozelenina, vařené a syrové brambory, vařené a syrové maso;

— zkumavky, kahan, třísky, odměrný válec, sklenice, promývací lahve.

1. Epigraf lekce:

„Najděte počátek všeho a mnohému porozumíte.“ K. Prutkov

2. Vymezení problému: (prezentace)

• Potřebujete odstranit skvrnu od masové omáčky z ubrusu. Soused vám poradil, abyste ubrus vyvařili v prášku Bio-S. Skvrna ale nezmizela. Proč? Je možné tuto skvrnu odstranit bio-práškem?

Pokyny na krabičce s práškem: enzymy jsou biologické katalyzátory, které regulují biochemické procesy v živých organismech.

• V receptech na čištění pleti obličeje se doporučuje používat otruby, protože obsahují enzymy. Jak je podle vás účinnější tento produkt používat: rozmíchat ho v teplé vodě a nanést na obličej, nebo ho nejprve zalít vroucí vodou a teprve poté nanést na pleť?

Učitel: – Co mají tyto situace společného? O čem mluvíme?

Úloha: zjistit podmínky, za kterých probíhají enzymatické reakce.

— Formulujte téma hodiny a definujte cíle hodiny.

3. Téma hodiny: Vliv katalyzátoru na rychlost chemických reakcí. Katalýza.

• zobecnit znalosti o katalyzátorech, zvážit mechanismy účinku katalyzátorů; mechanismy homogenní a heterogenní katalýzy;
• porovnat anorganické katalyzátory a enzymy;
• stanovit specifické vlastnosti enzymů a podmínky, za kterých probíhají enzymatické reakce.

4. Aktualizace znalostí:

— Co je to katalyzátor?

— Co se nazývá katalýza? Katalytické reakce?

Práce s diskem: „Virtuální laboratoř“.

— Pojďme do virtuální laboratoře a proveďme experiment potvrzující definici katalyzátoru (Bezpečnostní test, laboratorní experiment „Závislost reakční rychlosti na katalyzátoru.“)

1. Homogenní a heterogenní katalýza. Mechanismy účinku katalyzátorů na rychlost chemických reakcí.

Učitel: Proč se rychlost chemických reakcí zvyšuje, když se použije katalyzátor?

Prezentace a sdělení k tomuto tématu (sdělení a prezentace studenta) nám pomohou na tuto otázku odpovědět.

Pro chemickou interakci nestačí, aby se molekuly srazily. Je nutné dosáhnout určité úrovně energie zvané aktivační energie.

Řekněme, že dojde k reakci:

jde pomalu, protože akt E je velký. A je zde K – katalyzátor, který jeho tok urychluje:

b) B + AK = B…A…K = AB + K

výsledkem je: A + B = AB.

Katalyzátor se tedy aktivně účastní elementárního aktu reakce díky chemickým vazbám. Tvoří buď meziprodukt s jedním z účastníků reakce, nebo aktivovaný komplex se všemi reagujícími látkami. Po každém chemickém aktu se regeneruje a může interagovat s novými molekulami reagujících látek.

Hlavním důvodem urychlení reakce působením katalyzátoru je, že chemické interakce, kterých se během katalýzy účastní meziprodukt (AP), vyžadují menší aktivační energii než interakce látek A a B.

— Jaké typy katalýzy znáte?

— Definujte homogenní a heterogenní katalýzu.

Laboratorní experiment: „Homogenní a heterogenní katalýza“.

Úkol: provést laboratorní experiment ve skupinách, určit typ katalýzy a navrhnout podle plánu.

Do sklenice s 20 ml vody přidejte 1 kapku roztoku thiokyanátu draselného a chloridu železitého. Výsledný červený roztok (thiokyanát železitý) nalijte do dvou zkumavek a rovnoměrně je naplňte. Do dvou dalších zkumavek nalijte 2 ml thiosíranu sodného a do jedné z nich přidejte 5–2 kapky roztoku síranu měďnatého. Poté proveďte paralelně 3 reakce:

a) roztok thiokyanátu železitého + roztok thiosíranu sodného;

b) roztok thiokyanátu železitého + roztok thiosíranu sodného + síran měďnatý.

K roztoku měďnaté soli přidávejte po kapkách roztok amoniaku (dokud se nevytvoří tmavě modrý roztok).

Přidejte několik kapek výsledné měďnaté soli do roztoku peroxidu vodíku. Jaký plyn se uvolní?

Pomocí kleští na kelímek vložte kostku cukru do plamene. Posypte kostku cukru cigaretovým popelem a vraťte ji zpět do plamene.

Nalijte 2 ml roztoku síranu měďnatého (II) do 2 zkumavek a do každé vložte granulku hliníku. Do jedné ze zkumavek přidejte několik krystalků kuchyňské soli.

Diskuse o experimentálních výsledcích.

Učitel: – Zvažme mechanismy homogenní a heterogenní katalýzy: (sdělení a prezentace studentů).

Homogenní katalýza je typ katalýzy, při které se katalyzátor a všechny reaktanty nacházejí ve stejné fázi.

Hlavním postojem homogenní katalýzy je myšlenka, že během reakce vznikají nestabilní meziprodukty katalyzátoru s reaktanty, které se následně s regenerací katalyzátoru rozpadají.

A + B + K → A…B…K → D + K

Tato katalytická reakce nejčastěji probíhá ve dvou fázích:

Příkladem homogenní katalytické reakce je rozklad acetaldehydu, který je katalyzován jodem:

Tato reakce probíhá ve dvou fázích:

• CH3CHO +J2® CH3J +HJ +CO
• CH3J+HJ® CH4+J2

Během tohoto procesu katalyzátor vytváří dvě meziprodukty, které pak vzájemně reagují a regenerují katalyzátor. V nepřítomnosti jodových par je Eact = 191 kJ/mol; v jejich přítomnosti je Eact = 136 kJ/mol.

Heterogenní katalýza je katalýza, při které se katalyzátor a reaktanty nacházejí v různých fázích.

Při heterogenní katalýze probíhá reakce přes aktivní meziprodukty, což jsou povrchové sloučeniny katalyzátoru s reaktanty. Dochází k následujícímu:

A) Adsorpce, tj. absorpce molekul reagujících látek porézním povrchem katalyzátoru.

B) Reakce na povrchu katalyzátoru za vzniku aktivních částic.

B) Desorpce produktů.

Aktivita katalyzátoru závisí na velikosti, struktuře a čistotě povrchu katalyzátoru.

Problematická otázka: – Proč před provedením katalytických reakcí

důkladně vyčistit výchozí materiály? (Učitel se studenty probere pojmy „katalytické jedy“ a „otrava katalyzátorem“.)

Učitel: Zvláštní třídou katalyzátorů jsou enzymy. Jaké jsou enzymy složením a strukturou? Jaký je jejich mechanismus účinku? (sdělení a prezentace studentů)

Stejně jako všechny proteiny jsou i enzymy složeny z aminokyselin. Pořadí aminokyselin v polypeptidovém řetězci a jejich počet jsou charakteristické pro každý daný enzym. Určuje primární strukturu molekuly proteinu. Polypeptidový řetězec je složený do spirály, jejíž tvar určuje sekundární strukturu molekuly proteinu – enzymu. Většina enzymů má terciární strukturu a některé mají kvartérní strukturu.

Část molekuly enzymu, která se přímo podílí na procesu katalýzy, se nazývá katalytické místo. Kromě toho se na povrchu enzymu nachází speciální místo, ke kterému je substrát připojen, tzv. kontaktní oblast. Katalytické místo a kontaktní oblast tvoří aktivní centrum enzymu. Vysoká specificita účinku enzymu je spojena se strukturními vlastnostmi jejich aktivních center – ideálně odpovídá struktuře substrátu.

Katalytický proces probíhá díky koordinovanému působení všech funkčních skupin aktivního centra. Během enzymatické reakce vzniká mezilehlý komplex enzym-substrát (ES). Substrát vstupuje do aktivního centra pouze tehdy, pokud odpovídá jeho tvaru. V roce 1890 přirovnal Emil Fischer proces tvorby komplexu ke klíči a zámku.

Učitel: Chemici nyní znají více než 2000 enzymů. Všechny z nich mají řadu specifických vlastností, které je odlišují od anorganických katalyzátorů.

Velikost molekul. Molekulová hmotnost proteinů se pohybuje od 10⁶ do 5⁻⁷, což znamená, že molekuly enzymů jsou podle své velikosti klasifikovány jako koloidní částice. To neumožňuje jejich klasifikaci jako homogenních nebo heterogenních katalyzátorů. Proto jsou enzymy klasifikovány jako speciální třída katalyzátorů.

Každý enzym urychluje pouze jednu reakci nebo skupinu podobných reakcí. Selektivita umožňuje tělu rychle a přesně syntetizovat sloučeniny, které potřebuje.

Účinnost (tabulka – prezentace)

Relativní rychlost reakce